胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme)?為蛋白酶的一種，EC 3.4.4.4，是從牛、羊、豬的胰臟提取的一種絲氨酸蛋白水解酶。在脊椎動(dòng)物中，作為消化酶而起作用。在胰臟是胰蛋白酶的前體胰蛋白酶原被合成后，作為胰液的成分而分泌，受腸激酶，或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶，是肽鏈內(nèi)切酶，它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側(cè)切斷。它不僅起消化酶的作用，而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體，起活化作用。是特異性最強(qiáng)的蛋白酶，在決定蛋白質(zhì)的氨基酸排列中，它成為不可缺少的工具。

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物化性質(zhì)：

胰蛋白酶是從牛、豬、羊的胰臟提取，純化獲得的結(jié)晶，再制成的凍干制劑。易溶于水，不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有機(jī)溶劑。在pH1.8時(shí)，短時(shí)間煮沸幾乎不失活；在堿溶液中加熱則變性沉淀，Ca2+有保護(hù)和激活作用，胰蛋白酶的等電點(diǎn)為pH10.1。

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牛胰蛋白酶原有229個(gè)氨基酸組成，含6對(duì)二硫鍵，其氨基酸排列順序和晶體結(jié)構(gòu)已被闡明。在腸激酶活自身催化下，酶原的N末端賴氨酸與異亮氨酸殘基之間的肽鍵被水解，釋放出來纈-天-天-天-天-賴6肽，生成有活性的胰蛋白酶。牛的胰蛋白酶氨基酸殘基223個(gè)，分子量23800?，活性部位的絲氨酸殘基是不可缺少的絲氨酸蛋白酶。

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豬胰蛋白酶的化學(xué)結(jié)構(gòu)與牛胰蛋白酶十分相似，在氨基酸殘基排列順序中，只有41個(gè)氨基酸殘基不同，但分子構(gòu)型有很大區(qū)別。沉降系數(shù)S20W為2.77S，pI=10.8，熱穩(wěn)定性較牛胰蛋白酶穩(wěn)定，Ca2+對(duì)酶的保護(hù)作用不及牛羊的明顯，無螯合Ca2+的中心部位。有6對(duì)二硫鍵，斷裂1~2個(gè)鍵，均不至于破壞酶分子的完整結(jié)構(gòu)而保護(hù)了酶的活性。酶的活力分別相當(dāng)于牛的72%及羊的61%。

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羊胰蛋白酶與牛、豬的相似，但其活力略高于牛和豬的。

胰蛋白酶專一作用有堿性氨基酸精氨酸及賴氨酸羧基所組成的肽鍵。酶本身很容易自溶，由原先的β-胰蛋白酶酶轉(zhuǎn)化為α-胰蛋白酶，再進(jìn)一步降解為擬胰蛋白酶，乃至碎片，活力也逐步下降而喪失。

除存在于脊椎動(dòng)物外，還存在于蠶、海盤車、蝲姑、放線菌等范圍廣泛的生物體中。另外與高等動(dòng)物的血液凝固和炎癥等有關(guān)的凝血酶、纖溶酶、舒血管素等蛋白酶在化學(xué)結(jié)構(gòu)和特異性等方面與胰蛋白酶具有密切的關(guān)系，可以認(rèn)為這些酶是從共同的祖先酶在進(jìn)化過程中分化而來的。胰糜蛋白酶與彈性蛋白酶在結(jié)構(gòu)和催化機(jī)制方面也具有密切關(guān)系，但其特異性則完全不同。

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艾美捷Worthington胰蛋白酶特異性：

胰蛋白酶切割賴氨酸和精氨酸氨基酸殘基?C?端側(cè)的肽。如果脯氨酸殘基位于切割位點(diǎn)的羧基側(cè)，則不會(huì)發(fā)生切割。如果酸性殘基位于裂解位點(diǎn)的任一側(cè)，則水解速率已顯示較慢。

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胰蛋白酶相關(guān)研究：

細(xì)胞分離優(yōu)化系統(tǒng)

胰凝乳蛋白酶

膠原酶

脫氧核糖核酸酶?I

內(nèi)切蛋白酶Lys-C

肝細(xì)胞分離系統(tǒng)

透明質(zhì)酸酶

新生兒心肌細(xì)胞分離系統(tǒng)

中性蛋白酶（分散酶）

木瓜蛋白酶解離系統(tǒng)

蛋白酶K

胰蛋白酶抑制劑