蛋白質(zhì)折疊是蛋白質(zhì)形成其形狀的過程。 在很多生物課程中，常說結(jié)構(gòu)=功能，蛋白質(zhì)也不例外。 例如，蛋白質(zhì)血紅蛋白具有特定的形狀，可以攜帶氧氣通過身體，而蛋白質(zhì)膠原蛋白具有不同但仍然重要的結(jié)構(gòu)，可以使皮膚保持彈性。 蛋白質(zhì)呈現(xiàn)的形狀對其行為方式至關(guān)重要。

圖1.血紅蛋白和膠原蛋白結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)水平

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的四個層次描述了蛋白質(zhì)。 最基本的是一級結(jié)構(gòu)，它描述了一條氨基酸鏈。 二級結(jié)構(gòu)描述了兩種關(guān)鍵構(gòu)型的形成：α 螺旋和 β 折疊片。 三級結(jié)構(gòu)更廣泛地描述了蛋白質(zhì)如何折疊——即蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)和非結(jié)構(gòu)化區(qū)域如何相互作用。 四級結(jié)構(gòu)描述了多個蛋白質(zhì)鏈如何相互作用。

圖2.蛋白質(zhì)的四個層次結(jié)構(gòu)

初級序列

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的初級水平雖然是最基本的，但對于蛋白質(zhì)的形狀至關(guān)重要。 蛋白質(zhì)的一級序列可以影響所有其他水平的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。 當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)序列中的氨基酸發(fā)生變化時，蛋白質(zhì)可能會丟失或改變其形狀。

二級結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)描述了折疊蛋白質(zhì)的關(guān)鍵特征：α 螺旋和 β 折疊片。 這兩種結(jié)構(gòu)都包含氫鍵，但不同之處在于形成氫鍵的位置。

α螺旋

?α螺旋是排列成線圈的氨基酸鏈，很像 DNA 的線圈。 氫鍵由羰基氧和相距四個位置的酰胺基團(tuán)構(gòu)成。

圖3.α螺旋

Beta 折疊

Beta 折疊是相互排列的氨基酸鏈，形成一大片相連的氨基酸。 β 褶皺片中的股線可以具有相同的方向性或交替的方向性，分別產(chǎn)生平行和反平行的 β 片。

圖4.Beta 折疊

三級結(jié)構(gòu)

我們對二級結(jié)構(gòu)的討論向我們介紹了羰基和氨基（存在于所有氨基酸中）和氫鍵。 在創(chuàng)造更獨特的氨基酸排列時，形成了更多類型的相互作用。 蛋白質(zhì)上的羰基和胺基可以以更復(fù)雜的方式相互作用，也可以與 R 基團(tuán)中每個氨基酸獨有的其他化學(xué)特征相互作用。 靜電相互作用和二硫鍵等相互作用通常將蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)結(jié)合在一起。

• 靜電相互作用

基于電荷在原子或分子之間形成靜電相互作用。 氨基酸側(cè)鏈或 R 基團(tuán)帶正電荷，如賴氨酸，帶負(fù)電荷，如天冬氨酸，或呈中性，如甘氨酸。 帶正電荷的氨基酸吸引帶負(fù)電荷的氨基酸。 更一般地說，蛋白質(zhì)上的正區(qū)域吸引負(fù)區(qū)域。

• 疏水作用

疏水相互作用描述了疏水殘基（非極性）與水的相互作用比其更親水（極性，如水）的對應(yīng)物更少的趨勢。 不帶電荷且非極性的氨基酸傾向于“聚集”，使極性殘基更開放以與水和其他極性物質(zhì)相互作用。

• 二硫鍵

二硫鍵是硫原子之間的共價鍵，通常存在于氨基酸半胱氨酸上。 也稱為二硫鍵或橋，它們以另一種方式在蛋白質(zhì)中的氨基酸之間形成連接，并有助于蛋白質(zhì)折疊。

四級結(jié)構(gòu)

四級結(jié)構(gòu)描述了兩條氨基酸鏈或兩種蛋白質(zhì)如何相互作用。 負(fù)責(zé)穩(wěn)定蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的相同相互作用也有助于蛋白質(zhì)在四級結(jié)構(gòu)中相互作用。

——biofount范德生物