1，構(gòu)形（configuration):有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排

列不經(jīng)過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構(gòu)形的改變往往使分子的光

學(xué)活性發(fā)生變化。

2，構(gòu)象（conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周圍的原

子放置所產(chǎn)生的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時，不要求共價鍵的斷

裂和重新形成。構(gòu)象改變不會改變分子的光學(xué)活性。

3，肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重

復(fù)結(jié)構(gòu)。是由參于肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的 4 個取代成分：羰基氧

原子，酰氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。

4，蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)（protein 在蛋白質(zhì)分子中的局布區(qū)域內(nèi)氨基酸殘基的有規(guī)

則的排列。常見的有二級結(jié)構(gòu)有α-螺旋和β-折疊。二級結(jié)構(gòu)是通過骨架上的羰

基和酰胺基團之間形成的氫鍵維持的。

5，蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)（protein tertiary structure）: 蛋白質(zhì)分子處于它的天然折

疊狀態(tài)的三維構(gòu)象。三級結(jié)構(gòu)是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進一步盤繞，折疊形成

的。三級結(jié)構(gòu)主要是靠氨基酸側(cè)鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽

鍵維持的。

6，蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質(zhì)的三維結(jié)

構(gòu)。實際上是具有三級結(jié)構(gòu)多肽（亞基）以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。

7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白質(zhì)中常見的二級結(jié)構(gòu)，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤

繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。每個氨基酸

殘基（第 n 個）的羰基與多肽鏈 C 端方向的第 4 個殘基（第 4+n 個）的酰胺氮

形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結(jié)構(gòu)中，螺距為 0.54nm，每一圈含有 3.6 個氨

基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升 0.15nm. 8, β-折疊（β-sheet）: 蛋白

質(zhì)中常見的二級結(jié)構(gòu),是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構(gòu)象是通過一個肽鍵

的羰基氧和位于同一個肽鏈的另一個酰氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎

都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由 N 到 C 方向）或者是反平行

排列（肽鏈反向排列）。

9，β-轉(zhuǎn)角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結(jié)構(gòu),是連接蛋白質(zhì)分子中的二

級結(jié)構(gòu)（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復(fù)多肽區(qū)，一般含有 2～

16 個氨基酸殘基。含有 5 個以上的氨基酸殘基的轉(zhuǎn)角又常稱為環(huán)（loop）。常

見的轉(zhuǎn)角含有 4 個氨基酸殘基有兩種類型：轉(zhuǎn)角 I 的特點是：第一個氨基酸殘

基羰基氧與第四個殘基的酰氨氮之間形成氫鍵；轉(zhuǎn)角Ⅱ的第三個殘基往往是甘

氨酸。這兩種轉(zhuǎn)角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。

10，超二級結(jié)構(gòu)（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質(zhì)

中，特別是球蛋白中，經(jīng)?？梢钥吹接扇舾上噜彽亩壗Y(jié)構(gòu)單元組合在一起，

彼此相互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體。

11，結(jié)構(gòu)域（domain）:在蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)內(nèi)的獨立折疊單元。結(jié)構(gòu)域通常

都是幾個超二級結(jié)構(gòu)單元的組合。

12，纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶于水的蛋白質(zhì)，通常都含有

呈現(xiàn)相同二級結(jié)構(gòu)的多肽鏈許多纖維蛋白結(jié)合緊密，并為 單個細(xì)胞或整個生物

體提供機械強度，起著保護或結(jié)構(gòu)上的作用。

13，球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的

一類蛋白質(zhì)，許多都溶于水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹

陷或裂隙部位。

14,角蛋白（keratin）:由處于α-螺旋或β-折疊構(gòu)象的平行的多肽鏈組成不溶于水

的起著保護或結(jié)構(gòu)作用蛋白質(zhì)。

15,膠原（蛋白）（collagen）:是動物結(jié)締組織最豐富的一種蛋白質(zhì)，它是由原

膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結(jié)構(gòu)的蛋白。每個原膠

原分子都是由 3 條特殊的左手螺旋（螺距 0.95nm,每一圈含有 3.3 個殘基）的

多肽鏈右手旋轉(zhuǎn)形成的。

16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共

價的相互作用。這些非極性的分子在水相環(huán)境中具有避開水而相互聚集的傾向。

17，伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復(fù)合物并協(xié)助它正確

折疊成具有生物功能構(gòu)向的蛋白質(zhì)。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形

成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協(xié)助多肽鏈跨膜轉(zhuǎn)運以及大的多亞基

蛋白質(zhì)的組裝和解體。

18，二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價

鍵。二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白的三維結(jié)構(gòu)上起著重要的作用。

19，范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)

生的一弱的分子之間的力。當(dāng)兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和

時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。

20，蛋白質(zhì)變性（denaturation）:生物大分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物

活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用

時，次級鍵受到破壞，導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，使蛋白質(zhì)的生物活性喪失。

21，肌紅蛋白（myoglobin）:是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結(jié)合蛋

白，是肌肉內(nèi)儲存氧的蛋白質(zhì)，它的氧飽和曲線為雙曲線型。

22，復(fù)性（renaturation）:在一定的條件下，變性的生物大分子恢復(fù)成具有生

物活性的天然構(gòu)象的現(xiàn)象。

23，波爾效應(yīng)（Bohr effect）:CO2 濃度的增加降低細(xì)胞內(nèi)的 pH，引起紅細(xì)胞

內(nèi)血紅蛋白氧親和力下降的現(xiàn)象。

24，血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的 4 個亞基組成的結(jié)合蛋

白。血紅蛋白負(fù)責(zé)將氧由肺運輸?shù)酵庵芙M織，它的氧飽和曲線為 S 型。

25,別構(gòu)效應(yīng)（allosteric effect）:又稱為變構(gòu)效應(yīng)，是寡聚蛋白與配基結(jié)合改變

蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性喪失的現(xiàn)象。

26，鐮刀型細(xì)胞貧血?。╯ickle-cell anemia）: 血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的

一種疾病，病人的大部分紅細(xì)胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白β—亞基 N

端的第六個氨基酸殘缺是纈氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸殘基(Ghe)。