九、酶與ATP

實驗過程中可以變化的因素稱為變量，其中人為改變的變量稱作自變量，隨其變化而變化的變量稱為因變量。

1、科學家與其貢獻/成就

巴斯德-糖類變酒精必需酵母活細胞參與

李比希-糖類變酒精必需酵母細胞死亡并釋放其中物質

畢希納-從酵母細胞中提取發(fā)酵物質釀酶

薩姆納-從刀豆種子中提取出脲酶(第一個）證明脲酶的化學本質是蛋白質，其作用是分解尿素

切赫和奧特曼-少數(shù)RNA也具有生物催化功能

2、①酶是活細胞產生的具有催化作用的有機物，其中絕大多數(shù)酶是蛋白質，還有一些是RNA，基本單位是氨基酸或核糖核苷酸。真核細胞內合成酶的場所是核糖體和細胞核等，酶具有高效性、專一性和溫和性。酶能催化一種反應或一類反應。

②高溫、過酸、過堿等均能破壞酶的空間結構，但不能破壞酶的分子結構。低溫可使酶的活性降低甚至失活，但不破壞酶的空間結構。酶的作用機理是顯著降低反應活化能，能縮短到達反應平衡的時間，不能改變反應的方向和平衡常數(shù)。酶是活細胞產生的，但酶不止能在細胞內發(fā)生作用。酶的活性受溫度、PH的影響，酶促反應速率受酶的數(shù)量、底物濃度、溫度、PH的影響。

③圖中甲曲線表示在最適溫度下，某種酶促反應速率與反應物濃度之間的關系。其余兩條曲線分別表示該酶促反應速率隨pH或溫度的變化趨勢。代表溫度的是乙，代表PH的是丙。

④線性競爭性抑制是指有些抑制劑可與底物競爭酶的活性中心，從而降低底物與酶的結合率，抑制酶的活性，可通升溫、添加底物來降低或消除抑制劑對酶的抑制作用。淀粉酶溶液中加入蛋白酶會導致淀粉酶活性發(fā)生變化，原因是淀粉酶的本質是蛋白質。保存酶制劑的條件是零上低溫保存。

3、⑴在驗證酶的專一性實驗中(可溶性淀粉、蔗糖溶液、淀粉酶溶液)應先注入底物，再注入等體積的淀粉酶溶液，實驗中應水浴加熱，鑒定試劑用斐林試劑。在比較過氧化氫在不同條件下分解實驗中,用肝臟研磨液的原因：①、肝臟研磨液中含有豐富的過氧化氫酶；②、研磨液可破壞細胞結構，增加酶與底物的接觸面積。用新鮮肝臟的原因是：新鮮肝臟中含有大量的過氧化氫酶分子，并且酶的活性大。

⑵實驗：1號試管是空白對照組，2號試管的處理是90℃加熱，3號試管的處理是滴入兩滴氯化鐵溶液，4號試管的處理是滴入兩滴肝臟研磨液，本實驗的因變量是生成氧氣的快慢。

如果所有試管的實驗現(xiàn)象均不明顯，原因可能是過氧化氫已經(jīng)被分解。若將所有試管的溫度均升高到90℃，則氧氣生成速率最快的是3號試管。因為肝臟中過氧化氫酶的最適溫度是37℃，90℃下酶的活性降低甚至失活。

⑶若選擇淀粉和淀粉酶探究酶的最適溫度，檢測底物被分解的試劑宜選用碘液，不宜選用斐林試劑，因為斐林試劑使用過程中需水浴加熱，而實驗過程中也加熱，無法嚴格控制溫度。在探究溫度對酶的影響實驗中，底物和酶應該分別先放于實驗溫度下處理一段時間后再進行實驗。

不宜選擇過氧化氫作為溫度影響實驗的實驗材料，原因是過氧化氫常溫下就可以分解，加熱分解的更快，從而影響實驗結果。不選用淀粉和淀粉酶作為pH對酶的影響實驗的實驗材料的原因是，淀粉在酸性條件下就可以分解。實驗過程中應該先加酶。

4、影響酶的活性的因素有溫度、pH等。影響酶促反應的因素有溫度、pH、酶的濃度、底物濃度等。甲圖中最大反應速率是C點，出現(xiàn)的原因是酶的數(shù)量是有限的，C點之前的限制因素是底物濃度，C點之后限制因素是酶的濃度、溫度、pH。想要在C點前加快反應速率，可以升高到（降低到）最適溫度，調節(jié)溫度到最適溫度，提升酶的濃度。乙圖中最大反應速率是A點。若將圖乙中的酶濃度增加一倍，若圖甲中為最適溫度，升高溫度，分別在圖中做出（紅色）。

5、ATP是直接供能物質，組成元素為O、C、H、N、P，分子結構簡式是A-P~P~P。A是腺嘌呤核苷，由C、H、O、N結合而成，一共有3個化學鍵。~指的是高能磷酸鍵，鍵能高達30.54kJ/mol。ATP水解指的是遠離A的~水解，轉化成ADP、Pi，繼續(xù)水解得到AMP，全稱是腺嘌呤核糖核苷酸，是構成RNA的基本原料之一，可參與真核生物的轉錄、翻譯過程。

產生ATP的結構有線粒體、葉綠體、細胞質。ATP和ADP的轉化時刻不同的發(fā)生并且轉化迅速，所以不需要在體內儲存大量的ATP。ATP不是體內唯一的供能物質，其水解釋放的能量可用于吸能反應。

ATP再生途徑中植物有光合作用光反應、細胞呼吸兩條途徑。動物有有氧呼吸和無氧呼吸兩條途徑。生物體進行各項生命活動的最終能源是太陽能。