木瓜蛋白酶是一種半胱氨酸水解酶，在廣泛的條件下穩(wěn)定且具有活性。即使在高溫下它也非常穩(wěn)定（Cohen et al. 1986）。Carica papaya的乳膠富含四種半胱氨酸內(nèi)肽酶，包括木瓜蛋白酶、木瓜凝乳蛋白酶、甘氨酰內(nèi)肽酶和?caricain。這些蛋白質(zhì)被合成為無活性的前體，在植物受傷并排出乳膠后兩分鐘內(nèi)變得活躍。木瓜蛋白酶是一種次要成分，但因其更容易純化而得到更廣泛的研究（Azarkan 2003）。

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歷史：

1873?年，GC Roy?在加爾各答醫(yī)學(xué)雜志上發(fā)表的一篇題為“木瓜汁對含氮食物的溶劑作用”的文章中首次研究了木瓜蛋白酶的作用。木瓜蛋白酶最早是在?19?世紀(jì)后期由?Wurtz?和?Bouchut?命名的，他們從木瓜汁液中部分純化了產(chǎn)品（Menard?和?Storer 1998）。當(dāng)命名時，它被簡單地認為是熱帶木瓜果實乳膠中的一種蛋白水解活性成分（Wurtz?和?Bouchut 1879）。

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在整個?1950?年代中期和?1960?年代，純化和分離技術(shù)有了很大改進，分離出純木瓜蛋白酶。木瓜蛋白酶的研究在將酶理解為蛋白質(zhì)方面取得了巨大進展。1968?年，木瓜蛋白酶是第二種被結(jié)晶的酶，其結(jié)構(gòu)由?X?射線方法確定。木瓜蛋白酶是個確定其結(jié)構(gòu)的半胱氨酸蛋白酶（Drenth et al. 1968）。

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在?1980?年代，活動部位的幾何形狀得到了審查，三維結(jié)構(gòu)的分辨率被確定為?1.65?埃（Kamphuis等人，?1984?年）。木瓜蛋白酶的前體和抑制劑在?1990?年代被廣泛研究（Vernet et al. 1991）。

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今天的研究旨在進一步了解抑制劑、低?pH?值、金屬離子和氟化醇帶來的特異性?(Portaro et al. 2000)?和結(jié)構(gòu)擾動?(Alphey and Hunter 2006, Huet et al. 2006, Kaul et al. 2002 , Naeem等人2004)。

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艾美捷Worthington木瓜蛋白酶特異性：

木瓜蛋白酶具有相當(dāng)廣泛的特異性；它具有內(nèi)肽酶、酰胺酶和酯酶活性?；钚晕稽c由七個亞位點（S 1 -S 4和?S 1' -S 3'）組成，每個亞位點可以容納底物的一個氨基酸殘基（P 1 -P 4和?P 1' -P 3'）（Schechter和伯杰?1967）。特異性由?S 2亞位點控制，S 2?亞位點是一個容納底物?P 2側(cè)鏈的疏水袋。木瓜蛋白酶表現(xiàn)出特定的底物偏好，主要是對該子位點的大量疏水或芳香殘基（Kimmel?和?Smith 1954）。在?S 2之外子位點偏好，活性位點內(nèi)缺乏明確定義的殘基選擇性。

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艾美捷Worthington木瓜蛋白酶分子特征：

所有木瓜蛋白酶的成熟形式都在?212?到?218?個氨基酸之間，并表現(xiàn)出很強的同源性?(Azarkan 2003)。X?射線結(jié)構(gòu)分析表明它們采用相同的三維折疊（Pickersgill?等人?1991、O'Hara?等人?1995?和?Maes?等人1996）。

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木瓜蛋白酶被合成為具有?133?個氨基酸的?N?末端區(qū)域的酶原，該區(qū)域不是活性酶的一部分（Cohen?等人?1986）。木瓜蛋白酶前體基因?prepropapain?已被克隆并部分或整體表達（Cohen?等人?1986?和?Choudhury?等人2009）。

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艾美捷Worthington木瓜蛋白酶的應(yīng)用：

比其他蛋白酶更溫和的細胞分離（即：皮質(zhì)神經(jīng)元、視網(wǎng)膜和平滑?。?/p>

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)研究、肽圖分析

用于抗體篩選或鑒定的紅細胞表面修飾

從?IgG?和?IgM?抗體制備?Fab

整合膜蛋白的溶解

從純化的蛋白聚糖生產(chǎn)糖肽

酶促傷口清創(chuàng)