彈性蛋白酶是一種絲氨酸蛋白酶，也可水解酰胺和酯。它在胰腺中作為無活性的酶原產生，并在十二指腸中被胰蛋白酶激活。以下信息適用于豬彈性蛋白酶。

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歷史：

Eijkman?被認為是個將彈性蛋白酶作為細菌產物進行研究的人（Eijkman 1904）。然而，直到?1949?年?Baló?和?Banga?發(fā)表之前，它并沒有顯示出與胰腺的其他蛋白水解成分（例如胰蛋白酶和糜蛋白酶）不同。

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1968年，Shotton和Hartley率先獲得結晶豬彈性蛋白酶。在?1960?年代后期和?1970?年代初期，研究了彈性蛋白酶在肺氣腫、動脈粥樣硬化和急性出血性胰腺炎中的作用（Janoff?和?Sherer 1968、Janoff?和?Basch 1971、?Talamo等人1971、Kaplan等人1973?和?Bieth等人. 1974)。1974?年，Ardelt?發(fā)現(xiàn)了第二種彈性蛋白酶，將其命名為胰腺“彈性蛋白酶?II”和最初的“彈性蛋白酶?I”。

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在?1980?年代，研究了彈性蛋白酶的催化特性?(Ascenzi et al . 1983)，并鑒定了抑制劑?(Largman et al . 1980, Lestienne et al . 1981, Kettner and Shenvi 1984, Poncz et al . 1984, and Imperiali and阿貝爾斯?1986?年）。彈性蛋白酶?I?和?II?的遺傳信息被研究到?1990?年代（Ornitz等人1985、Stevenson等人1986、Swift等人1984、Tani等人1987?和?Gestin等人1997）。

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彈性蛋白酶最近被用于研究細胞外基質分解中的機械力和酶活性（Jesudason et al . 2010）。還研究了它在人工器官發(fā)育中的用途（Tedder等人2010），并將其用作研究絲氨酸蛋白酶催化活性的模型（Tamada等人2009）。

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艾美捷Worthington彈性蛋白酶特異性：

豬彈性蛋白酶?I?對?Ala-Ala?和?Ala-Gly?鍵具有特異性，而彈性蛋白酶?II?對?P1?位具有中等至大疏水性氨基酸的底物具有廣泛的特異性（Gertler等人1977、Del Mar等人1980?和Gestin等人，1997）。豬彈性蛋白酶是最有效的彈性蛋白酶，其速率是人類白細胞彈性蛋白酶的?20?倍（Bieth 1978、Bieth 1986?和?Largman 1983）。 ?

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水解發(fā)生在幾個步驟中。彈性蛋白酶與其底物之間形成吸附復合物，然后進行親核攻擊（S214）以形成?；钢虚g體，并釋放個產物（底物的C末端）。中間體在脫?；襟E中水解，再生活性酶并釋放第二個產物?(Bieth 1986)。

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艾美捷Worthington彈性蛋白酶分子特征：

豬胰彈性蛋白酶由?240?個氨基酸的單肽鏈組成，并含有?4?個二硫鍵?(Sawyer et al . 1973)。它與來自其他物種的胰腺彈性蛋白酶具有高度的序列同一性，例如與其共享?86%?同一性的大鼠（MacDonald等人，1982）。彈性蛋白酶?I?和?II?基因具有序列相似性，尤其是在?5'?近端側翼區(qū)域，包括?TATA?盒和推定的組織特異性增強子序列（Ornitz等人1985、Stevenson等人1986、Swift等人1984，?Tani等人1987?和?Gestin等人1997）。

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艾美捷Worthington彈性蛋白酶的應用：

組織解離：因為彈性蛋白在結締組織的彈性纖維中的濃度最高，所以經常使用彈性蛋白酶解離含有廣泛細胞間纖維網絡的組織。為此，它通常與其他酶一起使用，例如膠原酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。