Worthington公司α-淀粉酶的歷史和分子特征詳解
Worthington公司有關α-淀粉酶的歷史:
α-淀粉酶于?1925?年由庫恩命名,因為水解產物處于 α 構型。1930?年,Ohlsson?發(fā)現(xiàn)了另一種淀粉酶,它產生了一種 β-甘露糖。他將其命名為β-淀粉酶。1947?年,Meyer等人首次從豬胰腺中結晶出這種酶。,丹尼爾森確定了它的分子量。1952?年,考德威爾等人。報道了一種改進的純化方法。
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早在?1975?年就報道了 α-淀粉酶抑制劑(Marshall?和?Lauda 1975)。α-淀粉酶的個晶體結構來自米曲霉,并于?1979?年確定(Matsuura等人1979)。次年,這種?6 ??分辨率結構改進為?3 ??分辨率(Matsuura等人,?1980)。
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在?1980?年代,確定了兩種形式(PPAI?和?PPAII)的氨基酸序列(Kluh等人1981?和?Pasero等人1986)。每種形式的三維晶體結構是在?1990?年代確定的,并且發(fā)現(xiàn)實際上是相同的(Qian等人1993?和?Gilles等人1996)。Darnis等人確定了完整的?cDNA?序列。1999?年。
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最近對?α-淀粉酶的研究包括從天然來源中分離和研究抑制劑的作用(Narita?和?Inouye 2009?和?Suda等人2011)。研究人員還研究了結合碳水化合物對酶穩(wěn)定性的影響(Gopal等人,?2008?年),并分析了抑制劑的結合,旨在設計新的抑制劑(Najafian等人,?2011?年)。
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Worthington公司α-淀粉酶的特異性:
α-淀粉酶催化含有?3?個或更多 α-1,4-連接的?D-葡萄糖單元的多糖中內部 α-1,4-葡聚糖鍵的水解,產生麥芽糖和葡萄糖的混合物。另見?Takeshita?和?Hehre (1975)。
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Worthingtonα-淀粉酶的分子特征:
動物α-淀粉酶由兩個基因座編碼,amy1(唾液)和amy2(胰腺)。全長?amy cDNA?包含?1565 bp。它包含一個?15?個氨基酸的信號肽和一個?1536 nt?的開放閱讀框?(ORF)。一個?29-nt?的?3'?非編碼區(qū)后跟一個短?poly(A)?尾。
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動物α-淀粉酶包含五個保守區(qū)域,包括在(α/β)8-桶處或周圍的四個和一個靠近結構域B的C末端的短序列(Janecek 1993、Svensson 1994和Janecek和Balaz 1995)。人和豬胰腺 α-淀粉酶有?87.1%?相同,只有?64?個氨基酸取代。小鼠和大鼠 α-淀粉酶與豬具有?85.5%?的同一性。氨基酸?304-310?在哺乳動物 α-淀粉酶中是保守的,并且被認為與酶促機制有關(Darnis等,?1999)。
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Worthingtonα-淀粉酶的應用:
乙醇生產
減少淀粉或糖原分子
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Worthington公司α-淀粉酶參考文獻(部分):
Bernfeld, P.: Amylases alpha and beta, Meth Enzymol 1, 149, 1955
Bertrand, H.: Therapeutical Use of Alpha-Amylase in O.E.L. Pathology, J Gyn Obst Biol Repro 3, 85, 1975
Biely, P., Mislovicova, D., Markovic, O., and Kalac, V.: A New Chromogenic Substrate for Assay and Detection of alpha-Amylase , Anal Biochem 172, 176, 1988
Boyer, E., and Ingle, M.: Extracellular Alkaline Amylase from a Bacillus Species , J Bacteriol 110, 992, 1972
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Worthington公司專注于生物技術和生命科學研究,診斷,生物制藥和生物加工應用的高質量純化酶,蛋白質,核酸和試劑盒。艾美捷科技是Worthington公司的中國代理商,為科研工作者提供優(yōu)質的產品與服務。