sumo與蛋白互作
類泛素分子(Small ubiquitin-like modifier,SUMO)是泛素樣蛋白超家族的一員,其本質(zhì)是一類多肽小分子,在真核生物中存在三種不同形式的SUMO蛋白。研究表明,SUMO可以通過共價鍵與其他蛋白相互作用,這種結(jié)合就稱為蛋白SUMO化修飾,是真核生物中一種重要的常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾。
除了通過小分子如磷酸鹽和碳水化合物等進行蛋白質(zhì)修飾外,肽和小蛋白質(zhì)也可作為修飾劑,類泛素化修飾就是一種典型的小多肽共價修飾其他細(xì)胞蛋白質(zhì)的翻譯后修飾方式。
SUMO分子與泛素分子一樣,通過共價鍵連接在底物蛋白賴氨酸殘基的ε-氨基上,以改變底物蛋白的定位、穩(wěn)定性、功能和半衰期,從而響應(yīng)細(xì)胞環(huán)境的變化,以快速和可逆的方式調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)功能和細(xì)胞過程,在多種生物過程中發(fā)揮著重要作用。與泛素化修飾不同的是,SUMO在與目標(biāo)賴氨酸殘基結(jié)合方面具有高度特異性,SUMO修飾通常發(fā)生在一個保守的氨基酸序列上,當(dāng)然并非所有這樣的氨基酸基序都被修飾,這表明在SUMO修飾中需要額外的特異性決定因素。
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