蛋白的翻譯后修飾是蛋白行使復(fù)雜調(diào)控功能的過(guò)程中，需要在修飾的目的蛋白分子中特定氨基酸殘基上鏈接特定的分子基團(tuán)，用以改變蛋白的結(jié)構(gòu)并對(duì)其功能產(chǎn)生影響。

之前我們已經(jīng)介紹過(guò)蛋白磷酸化修飾，

詳情可點(diǎn)擊??蛋白修飾系列——磷酸化抗體

今天，我們要開(kāi)啟另一種蛋白修飾——乙?；揎?。

乙酰化修飾

蛋白乙?；揎検且活悇?dòng)態(tài)可逆的蛋白質(zhì)翻譯后修飾，是生物體調(diào)控基因表達(dá)、蛋白質(zhì)功能和生物學(xué)過(guò)程的一種新的機(jī)制，是近年來(lái)快速發(fā)展的一個(gè)蛋白修飾熱點(diǎn)。

乙?；且环N重要且保守的蛋白翻譯后修飾，主要發(fā)生于蛋白質(zhì)賴氨酸殘基的側(cè)鏈NH2基上，在乙?；D(zhuǎn)移酶的催化下，乙?；梢匀〈被系臍湓?，形成N乙?；鶊F(tuán)。

蛋白質(zhì)賴氨酸殘基乙?；揎検疽鈭D

組蛋白乙?；揎?/p>

蛋白的乙酰化修飾的研究主要集中于組蛋白和核內(nèi)轉(zhuǎn)錄因子，最初被發(fā)現(xiàn)在組蛋白中，和染色質(zhì)的功能調(diào)控相關(guān)。研究表明，組蛋白乙?；揎椏梢愿淖兗?xì)胞染色質(zhì)的結(jié)構(gòu)，從而重新激活細(xì)胞核內(nèi)先前沉默的轉(zhuǎn)錄因子，因此，乙?；揎椏蓮幕蚪M水平調(diào)控生物體的細(xì)胞過(guò)程。此外，蛋白的乙?；揎椷€廣泛存在于細(xì)胞代謝過(guò)程中的關(guān)鍵酶，說(shuō)明乙?；瘜?duì)代謝調(diào)控也起著至關(guān)重要的作用。

非組蛋白乙?；揎?/p>

隨著人們對(duì)乙?；揎椀纳钊胙芯?，發(fā)現(xiàn)除了組蛋白之外，非組蛋白類也存在一定乙?；揎棥Ｉ厦嫖覀冎v到，組蛋白乙?；揎椏梢愿淖兗?xì)胞染色質(zhì)的結(jié)構(gòu)，進(jìn)而增強(qiáng)或激活基因的轉(zhuǎn)錄。近期研究發(fā)現(xiàn)非組蛋白的乙酰化修飾也會(huì)影響相關(guān)蛋白的特定結(jié)構(gòu)，導(dǎo)致蛋白的性質(zhì)和功能發(fā)生改變，從而調(diào)控該蛋白相關(guān)的生物學(xué)代謝過(guò)程。

近來(lái)，越來(lái)越多的研究證實(shí)，非組蛋白的乙?；揎棸l(fā)揮十分重要的調(diào)控功能，涉及腫瘤發(fā)生、蛋白質(zhì)穩(wěn)定性、蛋白特殊結(jié)構(gòu)形成、蛋白質(zhì)運(yùn)輸、突觸形成、細(xì)胞凋亡 、自噬、能量代謝和細(xì)胞動(dòng)力學(xué)等過(guò)程。

此外研究發(fā)現(xiàn)，非組蛋白的乙?；ㄟ^(guò)與泛素化修飾競(jìng)爭(zhēng)提高蛋白穩(wěn)定性。蛋白質(zhì)的乙?；鶊F(tuán)通過(guò)取代賴氨酸殘基側(cè)鏈的氨基從而阻止蛋白的泛素化，阻斷蛋白的泛素-蛋白酶體降解途徑，減少蛋白降解，進(jìn)而提高蛋白的穩(wěn)定性。

蛋白賴氨酸殘基泛素化示意圖

乙?；揎椊M學(xué)研究

主要集中在對(duì)細(xì)胞轉(zhuǎn)錄調(diào)控，以及對(duì)代謝通路調(diào)控這兩個(gè)方面，為開(kāi)發(fā)調(diào)控代謝的藥物提供了新的思路，為揭示包括腫瘤在內(nèi)的疾病機(jī)理提供重要指導(dǎo)意義。

乙?；贵w定制

普健生物除可進(jìn)行常規(guī)的單抗、多抗制備外，還可定制如磷酸化、乙?；禺愋揎椥钥贵w，抗體制備經(jīng)驗(yàn)豐富，抗體發(fā)現(xiàn)平臺(tái)完善。

乙?；髥慰寺】贵w定制