Worthington公司有關(guān)肌動(dòng)蛋白的歷史：

盡管關(guān)于肌動(dòng)蛋白的官方發(fā)現(xiàn)者存在一些爭(zhēng)論，但人們認(rèn)為，1887?年哈里伯頓是個(gè)制造出含有粗肌動(dòng)蛋白的提取物的人，直到?1942?年，施特勞布?(Straub 1942)?才首次分離出純肌動(dòng)蛋白。Straub?最初分離肌動(dòng)蛋白的方法與今天使用的程序比較相似（Pollard 1990）。然而，當(dāng)時(shí)對(duì)亞微觀水平的肌肉結(jié)構(gòu)知之甚少。

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1950?年代對(duì)肌動(dòng)蛋白的絲狀結(jié)構(gòu)有了更深入的了解?；瑒?dòng)絲模型被開發(fā)出來(lái)，并且從那時(shí)起基本保持不變。這一理論解釋了肌節(jié)內(nèi)的粗細(xì)絲相互滑過(guò)，從而縮短了整個(gè)肌節(jié)的長(zhǎng)度。為了相互滑過(guò)，肌球蛋白頭將與肌動(dòng)蛋白絲相互作用，并使用?ATP?彎曲以拉過(guò)肌動(dòng)蛋白?(Huxley 2004)。

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在?1960?年代和?1970?年代，獲得并研究了肌動(dòng)蛋白結(jié)構(gòu)的二維?X?射線模式（Huxley 2004）。在?1980?年代，獲得了肌動(dòng)蛋白分子的個(gè)可解釋的電子密度圖（Hirono等人1989），并表征了?ATP?水解和磷酸鹽解離（Kono 1988）。

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肌動(dòng)蛋白及其相關(guān)蛋白參與轉(zhuǎn)移的研究在?1990?年代進(jìn)行了研究，并解決了晶體結(jié)構(gòu)?(Kabsch et al. 1990)。最近的研究集中在肌動(dòng)蛋白在內(nèi)吞作用中的功能（Robertson?等人?2009），并且有人提出肌動(dòng)蛋白是?RNA?生物發(fā)生中染色質(zhì)重塑復(fù)合物的一個(gè)組成部分（Percipalle 2009）。

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該結(jié)構(gòu)包含四個(gè)域。其中兩個(gè)域是相似的?alpha/beta?域，其中包含?ATP?酶催化位點(diǎn)。F-肌動(dòng)蛋白螺旋由?13?個(gè)?G-肌動(dòng)蛋白分子組成，每?360?埃重復(fù)一次（Branden?和?Tooze 1999）。每個(gè)肌動(dòng)蛋白分子由五個(gè)巰基組成。肌動(dòng)蛋白與肌肉中的原肌球蛋白和肌鈣蛋白復(fù)合物有關(guān)。肌動(dòng)蛋白還包含一個(gè)肌球蛋白結(jié)合位點(diǎn)，它在肌肉收縮期間與肌球蛋白形成臨時(shí)復(fù)合物，并在僵硬期間永久形成復(fù)合物（Pollard 1990）。

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Worthington公司肌動(dòng)蛋白：

肌動(dòng)蛋白是一種在骨骼肌收縮系統(tǒng)中起作用的蛋白質(zhì)，它存在于細(xì)絲中。在肌肉中，纖維肌動(dòng)蛋白（F-肌動(dòng)蛋白）是球狀多肽鏈?G-肌動(dòng)蛋白的螺旋聚合物。肌動(dòng)蛋白存在于所有真核生物中，并具有高度保守的蛋白質(zhì)序列（Pollard 1990）。

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非肌肉細(xì)胞的肌動(dòng)蛋白由與肌肉不同的基因編碼，并且已被發(fā)現(xiàn)與血小板形狀（Lefebvre等人1993）、內(nèi)吞作用（Robertson等人2009）、細(xì)胞運(yùn)動(dòng)（Lazarides?和?Weber 1974）有關(guān))、細(xì)胞分裂?(Hill et al. 1996 )、轉(zhuǎn)移?(Gabbiani et al. 1975)?和細(xì)胞信號(hào)傳導(dǎo)?(Liu et al. 1990)。

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肌動(dòng)蛋白通常以?G-肌動(dòng)蛋白的形式分離，通過(guò)添加中性鹽和在中性或微堿性?pH?值下，它可以可逆地轉(zhuǎn)化為粘性聚合纖維形式?F-肌動(dòng)蛋白（Chantler?和?Gratzer 1975）。

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Worthington公司肌動(dòng)蛋白分子特征：

肌動(dòng)蛋白由?376?個(gè)氨基酸組成。高比例的脯氨酸和甘氨酸（分別為?4.9?和?7.5%）殘基有助于?G-肌動(dòng)蛋白的球狀形狀。六種肌動(dòng)蛋白基因在哺乳動(dòng)物和鳥類中表達(dá)，這些序列都具有大量同源性（Vandekerckhove?和?Weber 1984）。

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Worthington公司肌動(dòng)蛋白作品：

該結(jié)構(gòu)包含四個(gè)域。其中兩個(gè)域是相似的?alpha/beta?域，其中包含?ATP?酶催化位點(diǎn)。F-肌動(dòng)蛋白螺旋由?13?個(gè)?G-肌動(dòng)蛋白分子組成，每?360?埃重復(fù)一次（Branden?和?Tooze 1999）。每個(gè)肌動(dòng)蛋白分子由五個(gè)巰基組成。肌動(dòng)蛋白與肌肉中的原肌球蛋白和肌鈣蛋白復(fù)合物有關(guān)。肌動(dòng)蛋白還包含一個(gè)肌球蛋白結(jié)合位點(diǎn)，它在肌肉收縮期間與肌球蛋白形成臨時(shí)復(fù)合物，并在僵硬期間永久形成復(fù)合物（Pollard 1990）。

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Worthington公司專注于生物技術(shù)和生命科學(xué)研究，診斷，生物制藥和生物加工應(yīng)用的高質(zhì)量純化酶，蛋白質(zhì)，核酸和試劑盒。艾美捷科技是Worthington公司的中國(guó)代理商，為科研工作者提供優(yōu)質(zhì)的產(chǎn)品與服務(wù)。