1，酶（enzyme）:生物催化劑，除少數(shù) RNA 外幾乎都是蛋白質(zhì)。酶不改變反

應(yīng)的平衡，只是通過降低活化能加快反應(yīng)的速度。

2,脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機(jī)或無機(jī)輔助因

子或輔基后的蛋白質(zhì)部分。

3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其

它輔助因子。 4，酶活力單位（U,active unit）:酶活力單位的量度。1961 年國(guó)

際酶學(xué)會(huì)議規(guī)定：1 個(gè)酶活力單位是指在特定條件（25oC，其它為最適條件）

下，在 1min 內(nèi)能轉(zhuǎn)化 1μmol 底物的酶量，或是轉(zhuǎn)化底物中 1μmol 的有關(guān)基團(tuán)

的酶量。

5，比活（specific activity）:每分鐘每毫克酶蛋白在 25oC 下轉(zhuǎn)化的底物的微

摩爾數(shù)。比活是酶純度的測(cè)量。

6，活化能（activation energy）:將 1mol 反應(yīng)底物中所有分子由其態(tài)轉(zhuǎn)化為過

度態(tài)所需要的能量。

7，活性部位（active energy）:酶中含有底物結(jié)合部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為

產(chǎn)物的氨基酸殘基部分?；钚圆课煌ǔＮ挥诘鞍踪|(zhì)的結(jié)構(gòu)域或亞基之間的裂隙

或是蛋白質(zhì)表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進(jìn)的一些氨基酸

殘基組成。

8，酸-堿催化（acid-base catalysis）:質(zhì)子轉(zhuǎn)移加速反應(yīng)的催化作用。

9，共價(jià)催化（covalent catalysis）：一個(gè)底物或底物的一部分與催化劑形成共

價(jià)鍵，然后被轉(zhuǎn)移給第二個(gè)底物。許多酶催化的基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)都是通過共價(jià)方

式進(jìn)行的。

10，靠近效應(yīng)（proximity effect）：非酶促催化反應(yīng)或酶促反應(yīng)速度的增加是

由于底物靠近活性部位，使得活性部位處反應(yīng)劑有效濃度增大的結(jié)果，這將導(dǎo)

致更頻繁地形成過度態(tài)。 11，初速度(initial velocity)：酶促反應(yīng)最初階段底物

轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度，這一階段產(chǎn)物的濃度非常低，其逆反應(yīng)可以忽略不計(jì)。

12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個(gè)酶促反應(yīng)的起始速度

（υ）與底物濃度()關(guān)系的速度方程：υ=υmax/(Km+)

13，米氏常數(shù)（Michaelis constant）:對(duì)于一個(gè)給定的反應(yīng)，異至酶促反應(yīng)的

起始速度（υ0）達(dá)到最大反應(yīng)速度（υmax）一半時(shí)的底物濃度。

14，催化常數(shù)（catalytic number）(Kcat):也稱為轉(zhuǎn)換數(shù)。是一個(gè)動(dòng)力學(xué)常數(shù)，

是在底物處于飽和狀態(tài)下一個(gè)酶（或一個(gè)酶活性部位）催化一個(gè)反應(yīng)有多快的

測(cè)量。催化常數(shù)等于最大反應(yīng)速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）。或是每

摩酶活性部位每秒鐘轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的底物的量（摩[爾]）。

15，雙倒數(shù)作圖（double-reciprocal plot）:那稱為 Lineweaver_Burk 作圖。一

個(gè)酶促反應(yīng)的速度的倒數(shù)（1/V）對(duì)底物度的倒數(shù)（1/LSF）的作圖。x 和 y 軸

上的截距分別代表米氏常數(shù)和最大反應(yīng)速度的倒數(shù)。

16，競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用（competitive inhibition）:通過增加底物濃度可以逆轉(zhuǎn)的

一種酶抑制類型。競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑通常與正常的底物或配體競(jìng)爭(zhēng)同一個(gè)蛋白質(zhì)的

結(jié)合部位。這種抑制使 Km 增大而 υmax 不變。

17，非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與游離酶結(jié)

合，也可以與酶-底物復(fù)合物結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使 Km 不

變而υmax 變小。

18，反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物復(fù)合

物結(jié)合而不與游離的酶結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使 Km 和υmax

都變小但υmax/Km 不變。

19，絲氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期間起親核作用

的絲氨殘基的蛋白質(zhì)。

20，酶原（zymogen）:通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的

酶前體。

21，調(diào)節(jié)酶（regulatory enzyme）:位于一個(gè)或多個(gè)代謝途徑內(nèi)的一個(gè)關(guān)鍵部

位的酶，它的活性根據(jù)代謝的需要而增加或降低。

22，別構(gòu)酶（allosteric enzyme）:活性受結(jié)合在活性部位以外的部位的其它分

子調(diào)節(jié)的酶。 23，別構(gòu)調(diào)節(jié)劑（allosteric modulator）:結(jié)合在別構(gòu)調(diào)節(jié)酶的

調(diào)節(jié)部位調(diào)節(jié)該酶催化活性的生物分子，別構(gòu)調(diào)節(jié)劑可以是激活劑，也可以是

抑制劑。

24，齊變模式（concerted model）：相同配體與寡聚蛋白協(xié)同結(jié)合的一種模

式，按照最簡(jiǎn)單的齊變模式，由于一個(gè)底物或別構(gòu)調(diào)節(jié)劑的結(jié)合，蛋白質(zhì)的構(gòu)

相在 T（對(duì)底物親和性低的構(gòu)象）和 R（對(duì)底物親和性高的構(gòu)象）之間變換。

這一模式提出所有蛋白質(zhì)的亞基都具有相同的構(gòu)象，或是 T 構(gòu)象，或是 R 構(gòu)象。

25，序變模式（sequential model）：相同配體與寡聚蛋白協(xié)同結(jié)合的另外一

種模式。按照最簡(jiǎn)單的序變模式，一個(gè)配體的結(jié)合會(huì)誘導(dǎo)它結(jié)合的亞基的三級(jí)

結(jié)構(gòu)的變化，并使相鄰亞基的構(gòu)象發(fā)生很大的變化。按照序變模式，只有一個(gè)

亞基對(duì)配體具有高的親和力。

26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化學(xué)反應(yīng)而化學(xué)組成不同的一

組酶。它們彼此在氨基酸序列，底物的親和性等方面都存在著差異。

27，別構(gòu)調(diào)節(jié)酶（allosteric modulator）：那稱為別構(gòu)效應(yīng)物。結(jié)合在別構(gòu)酶

的調(diào)節(jié)部位，調(diào)節(jié)酶催化活性的生物分子。別構(gòu)調(diào)節(jié)物可以是是激活劑，也可

以是抑制劑。