Worthington?艾美捷葡萄糖-6-磷酸脫氫酶?(G6PD)?是一種調(diào)節(jié)酶，催化戊糖磷酸途徑的步：使用?NADP +和/或?NAD +氧化葡萄糖-6-磷酸。

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背景：

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細(xì)菌屬明串珠菌在?1920?年代末和?1930?年代初首次引起人們的興趣，作為研究乳酸發(fā)酵的一種手段。Pederson?確定葡萄糖發(fā)酵產(chǎn)生等量的乳酸、乙醇和?CO 2，這后來(lái)被?Friedemann?證實(shí)（Pederson 1929?和?Friedemann 1939）。

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1951?年，德莫斯等人。首先從腸系膜乳桿菌中分離出葡萄糖-6-磷酸脫氫酶。德莫斯等人。1953?年還證明了其雙核苷酸特異性，1955?年表明腸系膜乳桿菌的發(fā)酵通過(guò)不同于經(jīng)典的?Embden-Meyerhof?糖酵解方案的機(jī)制進(jìn)行。

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在?1960?年代，Kemp?和?Rose?證明這兩種還原型輔酶產(chǎn)物在體內(nèi)具有不同的代謝作用：NADPH?用于生物合成反應(yīng)，NADH?用于乙醇和乳酸生產(chǎn)中的?ATP?生成反應(yīng)（Kemp?和?Rose 1964，以及懷特和利維?1987）。

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在?1980?年代后期和?1990?年代，確定了關(guān)鍵的氨基酸殘基，并且表明?NAD?和?NADP?相關(guān)反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)機(jī)制不同（Levy 1989）。1991?年，李等人。發(fā)表了單體的完整氨基酸序列。

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目前的研究表明，對(duì)于腸系膜乳桿菌的?G6PD，該酶作為同二聚體和單體均具有活性，而來(lái)自酵母的酶僅在天然的同二聚體形式中具有活性（Ravera等人，2010）。G6PD?還與其他酶促反應(yīng)偶聯(lián)，其中它的作用是再生輔酶?(NADH) (Ohno et al . 2008)。最近還研究了酶的穩(wěn)定性及其與底物結(jié)合時(shí)的失活抗性（Duggleby 2007）。

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Worthington艾美捷葡萄糖-6-磷酸脫氫酶的特異性：

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NAD?或?NADP?都可以作為輔酶，NAD?的內(nèi)在反應(yīng)速度大約是?NADP?的?1.8?倍（Olive?和?Levy 1967）。D-葡萄糖-6-磷酸被認(rèn)為是天然底物，盡管?D-葡萄糖反應(yīng)緩慢?(Metzger et al . 1972)。

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Asp177?和?His240?形成?G6PD?的催化二元組。His240?作為從?6-磷酸葡萄糖中提取?C-1?質(zhì)子的堿基；Asp177?穩(wěn)定產(chǎn)生的正電荷?(Cosgrove et al . 1998)。

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Worthington艾美捷葡萄糖-6-磷酸脫氫酶的分子特征：

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L.?mesenteroides G6PD?基因編碼?485?個(gè)氨基酸的多肽。G6PD?的獨(dú)特之處在于它不含半胱氨酸殘基。已經(jīng)確定了在生理?xiàng)l件下僅使用NADP +的人和大腸桿菌的序列。Z. mobili的序列與L. mesenteroides一樣可以使用?NADP +或?NAD +，也已確定。這些物種中的任何兩個(gè)之間大約有?30-36%?的序列同一性。一個(gè)保守的序列從?Arg175?開(kāi)始，并含有一個(gè)賴(lài)氨酸殘基，被認(rèn)為在葡萄糖-6-磷酸結(jié)合中起作用?(Lee et al . 1991)。

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Worthington艾美捷葡萄糖-6-磷酸脫氫酶的應(yīng)用：

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測(cè)量?NADPH?或?NADH?的系統(tǒng)（Bhattacharya?和?Ali 1988）

葡萄糖和?ATP（與?HK?偶聯(lián)時(shí)）、果糖、6-磷酸葡萄糖、NAD(P) +和?CK的測(cè)定

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Worthington專(zhuān)注于生物技術(shù)和生命科學(xué)研究，診斷，生物制藥和生物加工應(yīng)用的高質(zhì)量純化酶，蛋白質(zhì)，核酸和試劑盒。其核心酶包括：膠原蛋白酶，脫氧核糖核酸酶I，彈性蛋白酶，木瓜蛋白酶，核糖核酸酶，胰蛋白酶等。艾美捷科技是Worthington的中國(guó)代理商，為科研工作者提供優(yōu)質(zhì)的產(chǎn)品與服務(wù)。

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