1.糖類化合物有哪些生物學(xué)功能？---------------答案

2.葡萄糖溶液為什么有變旋現(xiàn)象？---------------答案

3.什么是糖蛋白？有何生物學(xué)功能？-------------答案

4.纖維素和糖原都是由D-葡萄糖經(jīng)1→4連接的大分子，相對分子質(zhì)量相當(dāng)，是什么結(jié)構(gòu)特點造成它們的物理性質(zhì)和生物學(xué)功能上有很大的差異？-------------------答案

5.天然脂肪酸在結(jié)構(gòu)上有哪些共同特點 ----------答案

6.為什么多不飽和脂肪酸容易受到脂質(zhì)過氧化？---答案

7.人和動物體內(nèi)膽固醇可能轉(zhuǎn)變?yōu)槟男┚哂兄匾硪饬x的類固醇物質(zhì)？---------------------------------------------------------------------------------答案

8.判斷氨基酸所帶的凈電荷，用pI-pH比pH-pI更好，為什么？-------------------------------------------------------------------------------------------答案

9.甘氨酸是乙酸甲基上的氫被氨基取代生成的，為什么乙酸羧基的pKa是4.75，而甘氨酸羧基的pKa是2.34？------------------------------------------- -------答案

10.（1）Ala，Ser，Phe，Leu，Arg，Asp，Lys 和His的混合液中pH3.9進(jìn)行紙電泳，哪些向陽極移動？哪些向陰極移動？（2）為什么帶相同凈電荷的氨基酸如Gly和Leu在紙電泳時遷移率會稍有差別？----------------------------------------------------------------------答案

11.（1）由20種氨基酸組成的20肽，若每種氨基酸殘基在肽鏈中只能出現(xiàn)1次，有可能形成多少種不同的肽鏈？（2）由20種氨基酸組成的20肽，若在肽鏈的任一位置20種氨基酸出現(xiàn)的概率相等，有可能形成多少種不同的肽鏈？----------------------------------------------答案

12.在大多數(shù)氨基酸中， -COOH的pKa都接近2.0， -NH 的pKa都接近9.0。但是，在肽鏈中， -COOH的pKa為3.8，而 -NH3＋ 的pKa值為7.8。你能解釋這種差別嗎？----答案

13. -螺旋的穩(wěn)定性不僅取決于肽鏈內(nèi)部的氫鍵，而且還與氨基酸側(cè)鏈的性質(zhì)相關(guān)。室溫下，在溶液中下列多聚氨基酸哪些能形成 螺旋？哪些能形成其他有規(guī)則的結(jié)構(gòu)？哪些能形成無規(guī)則的結(jié)構(gòu)？并說明其理由。（1）多聚亮氨酸pH7.0；（2）多聚異亮氨酸pH7.0；(3) 多聚精氨酸pH7.0；(4) 多聚精氨酸pH13.0；（5）多聚谷氨酸pH1.5； (6) 多聚蘇氨酸pH7.0； (7) 多聚羥脯氨酸pH7.0.-答案

14.球蛋白的相對分子質(zhì)量增加時，親水殘基和疏水殘基的相對比例會發(fā)生什么變化？----------------------------------------------------------------------答案

15.血紅蛋白 亞基和 亞基的空間結(jié)構(gòu)均與肌紅蛋白相似，但肌紅蛋白中的不少親水殘基在血紅蛋白中被疏水殘基取代了，這種現(xiàn)象能說明什么問題。--------------------------------------------------答案

16.簡述蛋白質(zhì)溶液的穩(wěn)定因素，和實驗室沉淀蛋白質(zhì)的常用方法。--------------------------------------------------------------------------------------答案

17.（1）除共價鍵外，維持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的主要非共價鍵有哪幾種？（2）有人說蛋白質(zhì)組學(xué)比基因組學(xué)研究更具挑戰(zhàn)性，請從蛋白質(zhì)分子和DNA分子的復(fù)雜性和研究難度來說明這一觀點。----------------------------------------------------------------------------------答案

18.簡要敘述蛋白質(zhì)形成寡聚體的生物學(xué)意義。--------------------------------------------------答案

19.胎兒血紅蛋白（Hb F）在相當(dāng)于成年人血紅蛋白（Hb A） 鏈143殘基位置含有Ser,而成年人 鏈的這個位置是具陽離子的His殘基。殘基143面向 亞基之間的中央空隙。（1）為什么2，3-二磷酸甘油酸（2，3-BPG）同脫氧Hb A的結(jié)合比同脫氧Hb F更牢固？（2）Hb F對2，3-BPG低親和力如何影響到Hb F對氧的親和力？這種差別對于氧從母體血液向胎兒血液的運輸有何意義。--------------答案

20.蛋白質(zhì)變性后，其性質(zhì)有哪些變化？-----------答案

21.為什么大多數(shù)球狀蛋白質(zhì)在溶液中具有下列性質(zhì)。（1）在低pH值時沉淀。（2）當(dāng)離子強(qiáng)度從零逐漸增加時，其溶解度開始增加，然后下降，最后出現(xiàn)沉淀。（3）在一定的離子強(qiáng)度下，達(dá)到等電點pH值時，表現(xiàn)出最小的溶解度。（4）加熱時沉淀。（5）加入一種可和水混溶的非極性溶劑減小其介質(zhì)的介電常數(shù)，導(dǎo)致溶解度的減小。（6）如果加入一種非極性強(qiáng)的溶劑。使介電常數(shù)大大地下降會導(dǎo)致變性。-----------------------------------------------------------------------------------答案

22.凝膠過濾和SDS-PAGE 均是利用凝膠，按照分子大小分離蛋白質(zhì)的，為什么凝膠過濾時，蛋白質(zhì)分子越小，洗脫速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白質(zhì)分子越小，遷移速度越快？-------------------------------------------------------------------------------------------答案

23.一種蛋白質(zhì)的混合物在pH6的DEAE-纖維素柱中被分離，用pH6稀鹽緩沖液可以洗脫C，用pH6的高鹽緩沖液，B和A依次被洗脫，用凝膠過濾測定得A的Mr 是240000，B的Mr是120000，C的Mr是60000。但SDS-PAGE只發(fā)現(xiàn)一條帶。請分析實驗結(jié)果。---------------------------------答案

24.簡述酶與一般化學(xué)催化劑的共性及其特性？------答案

25.Vmax與米氏常數(shù)可以通過作圖法求得，試比較v-[S]圖，雙倒數(shù)圖，v-v/[S]作圖，[S]/v-[S]作圖及直接線性作圖法求Vmax和Km的優(yōu)缺點？-----------------------答案

27.在很多酶的活性中心均有His殘基參與，為什么？-答案

28.試比較酶的競爭性抑制作用與非競爭性抑制作用的異同。----------------------------------------------------------------------------------------------答案

29.闡述酶活性部位的概念?？墒褂媚男┲饕椒ㄑ芯棵傅幕钚灾行模?-------------------------------------------------------------------------------------答案

30.影響酶反應(yīng)效率的因素有哪些?它們是如何起作用的?---------------------------------答案

31.輔基和輔酶在催化反應(yīng)中起什么作用？它們有何不同？-------------------------------答案

32.哪些因素影響酶的活性？酶宜如何保存？-------------------------------------------答案

33.某酶的化學(xué)修飾實驗表明，Glu和Lys殘基是這個酶活性所必需的兩個殘基。根據(jù)pH對酶活性影響研究揭示，該酶的最大催化活性的pH近中性。請你說明這個酶的活性部位的Glu和Lys殘基在酶促反應(yīng)中的作用，并予以解釋。--------------------------------------------------答案

34.某物質(zhì)能可逆抑制琥珀酸脫氫酶的活性，但不知道該抑制劑屬何種抑制劑。你將如何證實該物質(zhì)是什么類型抑制劑。------------------------------------------答案

35.胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶同屬絲氨酸蛋白酶類，具有相同的電荷轉(zhuǎn)接系統(tǒng)，當(dāng)胰蛋白酶102位的Asp突變?yōu)锳la時將對該酶（1）與底物的結(jié)合和（2）對底物的催化有什么影響？--------------------------答案

36.當(dāng)抑制劑能選擇性地和不可逆地與酶的活性部位的殘基結(jié)合，從而能幫助鑒別酶時，這類抑制劑就可以稱為親和標(biāo)記試劑。已知TPCK是胰凝乳蛋白酶的親和標(biāo)記試劑，它通過使蛋白質(zhì)His烷基化而使其失活。（1）為胰蛋白酶設(shè)計一個類似TPCK的親和標(biāo)記試劑還可以用于什么蛋白質(zhì)？------------------------------答案

37. 酶的疏水環(huán)境對酶促反應(yīng)有何意義？----------------------------------------------答案

38.同工酶形成的機(jī)制是什么？同工酶研究有哪些應(yīng)用？---------------------------------答案

39.一個雙螺旋DNA分子中有一條鏈的成分[A]=0.30，[G]=0.24，（1）請推測這一條鏈上的[T]，[C]的情況。（2）互補鏈的[A]，[G]，[T]和[C]的情況。------------------------------------------------答案

40.如何看待RNA功能的多樣性?-------------------------------------------------------答案

41.如果人體有1014個細(xì)胞，每個體細(xì)胞的DNA含量為6.4×109個堿基對。試計算人體DNA的總長度是多少？是太陽-地球之間距離（2.2×109公里）的多少倍？已知雙鏈DNA每1000個核苷酸重1×10-18g，求人體的DNA的總質(zhì)量。-----------------------------------答案

42.為什么說堿基堆積作用是一種重要的穩(wěn)定雙螺結(jié)構(gòu)的力？-----------------------------答案

43.（a）計算相對分子質(zhì)量為3 × 107的雙股DNA分子的長度；（b）這種DNA一分子占有的體積是多少？（c）這種DNA一分子含多少圈螺旋?-----------------------------答案

44.如何區(qū)分相對分子質(zhì)量相同的單鏈DNA與單鏈RNA？-----------------------------------答案

45.什么是DNA變性？DNA變性后理化性有何變化？---------------------------------------答案

生物化學(xué)答疑庫

1.[答]（1）作為生物體的結(jié)構(gòu)成分：植物的根、莖、葉含有大量的纖維素、半纖維素和果膠等，這些物質(zhì)是構(gòu)成植物細(xì)胞壁的主要成分。肽聚糖屬于雜多糖，是構(gòu)成細(xì)菌細(xì)胞壁的結(jié)構(gòu)多糖。（2）作為生物體內(nèi)的主要能源物質(zhì)：糖在生物體內(nèi)分解時通過氧化磷酸化放出能量，供生命活動需要。生物體內(nèi)作為能源貯存的糖類有淀粉、糖原等。（3）在生物體內(nèi)轉(zhuǎn)變?yōu)槠渌镔|(zhì)：有些糖是重要的代謝中間物，糖類物質(zhì)通過這些中間代謝物合成其他生物分子例如氨基酸、核苷酸等。（4）作為細(xì)胞識別的信息分子:：糖蛋白是一類生物體內(nèi)分布極廣的復(fù)合糖，其中的糖鏈在分子或細(xì)胞的特異性識別過程中可能起著信息分子的作用。與免疫保護(hù)、發(fā)育、形態(tài)發(fā)生、衰老、器官移植等均與糖蛋白有關(guān)。------------------------------------------返回試題

2.[答] D-吡喃葡萄糖在乙醇溶液或吡啶溶液中可以形成結(jié)晶，得到兩種比旋光度不同的D-葡萄糖，前者的比旋光度為+113o，后者的比旋光度為+19o。如果把這兩種葡萄糖結(jié)晶分別溶解在水中，并放在旋光儀中觀察，前者的比旋光度由+113 o 降至+52 o，后者由+19 o 升到+52 o ，隨后穩(wěn)定不變。葡萄糖溶液發(fā)生比旋光度改變的主要原因是葡萄糖具有不同的環(huán)狀結(jié)構(gòu)，當(dāng)葡萄糖由開鏈結(jié)構(gòu)變?yōu)榄h(huán)狀結(jié)構(gòu)時，C1原子同時變成不對稱碳原子，同時產(chǎn)生了兩個新的旋光異構(gòu)體。一個叫α-D-吡喃葡萄糖，另外一個叫β-D-吡喃葡萄糖，這兩種物質(zhì)互為異頭物，在溶液中可以通過開鏈?zhǔn)浇Y(jié)構(gòu)發(fā)生相互轉(zhuǎn)化，達(dá)到最后的平衡，其比旋光度為+52 o 。-------------------返回試題

3.[答] 糖蛋白是廣泛存在與動物、植物和微生物中的一類含糖基（或糖衍生物）的蛋白質(zhì)，糖基與蛋白質(zhì)的氨基酸以共價鍵結(jié)合。糖蛋白中的寡糖鏈大小不一，小的僅為1個單糖，復(fù)雜的有10~20個單糖分子或其衍生物組成的。有的寡糖鏈?zhǔn)侵辨湥械臑橹ф?，組成寡糖鏈的單糖主要有葡萄糖、甘露糖、木糖、巖藻糖、N-乙酰-氨基葡萄糖、N-乙酰-氨基半乳糖、葡萄醛酸和艾杜糖醛酸等。糖蛋白的主要生物學(xué)功能：（1）激素功能：一些糖蛋白屬于激素，例如促濾泡激素、促黃體激素、絨毛膜促性腺激素等均屬于糖蛋白。（2）保護(hù)機(jī)體：細(xì)胞膜中的免疫球蛋白、補體也是糖蛋白。（3）凝血和纖溶作用：參與血液凝固和纖溶的蛋白質(zhì)例如凝血酶原、纖溶酶原均為糖蛋白。（4）具有運輸功能：例如轉(zhuǎn)運甲狀腺素的結(jié)合蛋白、運輸銅元素的銅藍(lán)蛋白、運輸鐵元素的轉(zhuǎn)鐵蛋白等均屬于糖蛋白。（5）決定血液的類型：決定血型的凝集原A,B,O以糖蛋白和糖脂的形式存在。（6）與酶的活性有關(guān)：糖蛋白在酶的新生肽鏈折疊、轉(zhuǎn)運和保護(hù)等方面普遍起作用。（7）一些凝集素屬于糖蛋白。----------返回試題

4.[答]糖原結(jié)構(gòu)與支鏈淀粉的結(jié)構(gòu)很相似，糖原的分支較多，平均每8~12個殘基發(fā)生一次分支。糖元高度的分支結(jié)構(gòu)一則可以增加分子的溶解度，二則將有更多的非還原端同時接受到降解酶的作用，加速聚合物轉(zhuǎn)化為單體，有利于及時動用葡萄糖庫以供生物體代謝的急需。

纖維素是線性葡聚糖，殘基間通過β（1→4）糖苷鍵連接的纖為二糖單位。纖維素鏈中的每一個殘基相對前一個翻轉(zhuǎn)1800，使鏈采取完全伸展的構(gòu)象。相鄰、平行的伸展鏈在殘基環(huán)面的水平向通過鏈內(nèi)和鏈間的氫鍵網(wǎng)形成片層結(jié)構(gòu)。若干條鏈聚集成周期性晶格的分子束，稱微晶或膠束。多個膠束形成微纖維，在植物細(xì)胞中，纖維素包埋在果膠、半纖維素、木質(zhì)素、伸展蛋白等組成的基質(zhì)中。纖維素與基質(zhì)粘合在一起增強(qiáng)了細(xì)胞壁的抗張強(qiáng)度和機(jī)械性能，以適應(yīng)植物抵抗高滲透壓和支撐高大植株的需要。返回試題

5.-------------------返回試題

[答] 來自動物的天然脂肪酸碳骨架為線性，雙鍵數(shù)目一般為1~4個，少數(shù)為6個。細(xì)菌所含的脂肪酸大多數(shù)是飽和的，少數(shù)為單烯酸，多于一個得極少，有些含有分支的甲基。天然脂肪酸的碳骨架原子數(shù)目幾乎都是偶數(shù)，奇數(shù)碳原子的脂肪酸在陸地生物中極少，但在海洋生物有相當(dāng)?shù)臄?shù)量。天然脂肪酸碳骨架長度為4~36個，多數(shù)為12~24個，最常見的為16、18碳，例如軟脂酸、硬脂酸和油酸，低于14碳的主要存在于乳脂中。大多數(shù)單不飽和脂肪酸中的雙鍵位置在C9和C10之間。在多不飽和脂肪酸中通常一個雙鍵也為于△9，其余雙鍵位于△9和烴鏈的末端甲基之間，雙鍵一般為順式。

6.------------------返回試題

[答] 多不飽和脂肪酸分子中與兩個雙鍵相連接的亞甲基（-CH2-）上的氫比較活潑，這是因為雙鍵減弱了與之連接的碳原子與氫原子之間的C-H鍵，使氫很容易被抽去。例如羥基自由基從-CH2-抽去一個氫原子后，在該碳原子上留下一個未成對電子，形成脂質(zhì)自由基L?。后者經(jīng)分子重排、雙鍵共軛化，形成較穩(wěn)定的共軛二烯衍生物。在有氧的條件下，共軛二烯自由基與氧分子結(jié)合生成脂質(zhì)過氧自由基LOO?。LOO?能從附近的另外一個脂質(zhì)分子LH抽氫生成新的脂質(zhì)自由基L?。這樣就形成了鏈?zhǔn)椒磻?yīng)，導(dǎo)致多不飽和脂肪酸發(fā)生脂質(zhì)過氧化。

7.------------------返回試題

[答] 激素類：雄激素、雌激素、孕酮、糖皮質(zhì)激素和鹽皮質(zhì)激素。非激素類：維生素D、膽汁酸（包括膽酸、鵝膽酸和脫氧膽酸）。?；悄懰岷透拾蹦懰?。

8.------------------返回試題

[答] 當(dāng)一種氨基酸的凈電荷用q=pI-pH表達(dá)時，若q為正值，則該氨基酸帶正電荷；若q為負(fù)值，則該氨基酸帶負(fù)電荷。q值的正與負(fù)和該氨基酸所帶電荷的種類是一致的。如果采用q=pH-pI來表達(dá)，則會出現(xiàn)相反的結(jié)果，即q為負(fù)值時，氨基酸帶正電荷；q為正值時，氨基酸帶負(fù)電荷。因此，用pI-pH更好。

9.------------------返回試題

[答] 當(dāng)甘氨酸溶液的pH低于6.0時，氨基以帶正電荷的形式存在，帶正電荷的氨基通過靜電相互作用（誘導(dǎo)效應(yīng)）使羧基更容易失去質(zhì)子，成為更強(qiáng)的酸。

10.------------------返回試題

[答]（1）Ala ,Ser,Phe和Leu的pI在6左右。在PH3.9時，都帶凈正電荷，所以向陰極移動，但彼此不能分開；His和Arg的pI分別是7.6和10.8，在pH3.9時，它們亦帶凈正電荷向陰極移動。由于它們帶的正電荷多，所以能和其他向陰極移動的氨基酸分開；Asp的pI是3.0,在PH3.9時，它帶負(fù)電荷，向陽極移動。（2）電泳時若氨基酸帶有相同電荷，則相對分子質(zhì)量大的移動速度較慢。因為相對分子質(zhì)量大的氨基酸，電荷與質(zhì)量的比小，導(dǎo)致單位質(zhì)量受到的作用力小，所以移動慢。

11.------------------返回試題

[答]（1）可能的種類數(shù)為20！≈ ；（2）可能的種類數(shù)為2020≈ 。

12.------------------返回試題

. [答] 在游離的氨基酸中，帶正電荷的 使帶負(fù)電荷的-COO-穩(wěn)定，使羧基成為一種更強(qiáng)的酸。相反地，帶負(fù)電荷的羧酸使 穩(wěn)定，使它成為一種更弱的酸，因而使它的pKa升高。當(dāng)肽形成時，游離的 -氨基和 -羧基分開的距離增大，相互影響降低，從而使它們的pKa值發(fā)生變化。

13.------------------返回試題

[答]（1）多聚亮氨酸的R基團(tuán)不帶電荷，適合于形成 -螺旋。（2）異亮氨酸的 -碳位上有分支，所以形成無規(guī)則結(jié)構(gòu)。（3）在pH7.0時，所有精氨酸的R基團(tuán)帶正電荷，由于靜電斥力，使氫鍵不能形成，所以形成無規(guī)則結(jié)構(gòu)。（4）在pH13.0時，精氨酸的R基團(tuán)不帶電荷，并且 -碳位上沒有分支，所以形成 -螺旋。（5）在pH1.5時，谷氨酸的R基團(tuán)不帶電荷，并且 -碳位上沒有分支，所以形成 -螺旋。（6）因為蘇氨酸 -碳位上有分支，所以不能形成 -螺旋。（7）脯氨酸和羥脯氨酸折疊成脯氨酸螺旋，這是一種不同于 -螺旋的有規(guī)則結(jié)構(gòu)。

14.------------------返回試題

[答] 隨著蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量（Mr）的增加，表面積與體積的比率也就是親水殘基與疏水殘基的比率必定減少。為了解釋這一點，假設(shè)這些蛋白質(zhì)是半徑為r的球狀蛋白質(zhì)，由于蛋白質(zhì)Mr的增加，表面積隨r2增加而增加，體積隨r3的增加而增加，體積的增加比表面積的增加更快，所以表面積與體積的比率減少，因此親水殘基與疏水殘基的比率也就減少。

15.------------------返回試題

[答] 肌紅蛋白以單體的形式存在，血紅蛋白以四聚體的形式存在，血紅蛋白分子中有更多的親水殘基，說明疏水作用對于亞基之間的結(jié)合有重要意義。

16.------------------返回試題

[答] 維持蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定的因素有兩個：（1）水化膜：蛋白質(zhì)顆粒表面大多為親水基團(tuán)，可吸引水分子，使顆粒表面形成一層水化膜，從而阻斷蛋白質(zhì)顆粒的相互聚集，防止溶液中蛋白質(zhì)的沉淀析出。（2）同種電荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白質(zhì)帶有同種電荷。若pH＞pI，蛋白質(zhì)帶負(fù)電荷；若pH<pI，蛋白質(zhì)帶正電荷。同種電荷相互排斥，阻止蛋白質(zhì)顆粒相互聚集而發(fā)生沉淀。沉淀蛋白質(zhì)的方法，常用的有：（1）鹽析法，在蛋白質(zhì)溶液加入大量的硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等中性鹽，去除蛋白質(zhì)的水化膜，中和蛋白質(zhì)表面的電荷，使蛋白質(zhì)顆粒相互聚集，發(fā)生沉淀。用不同濃度的鹽可以沉淀不同的蛋白質(zhì)，稱分段鹽析。鹽析是對蛋白質(zhì)進(jìn)行粗分離的常用方法。（2）有機(jī)溶劑沉淀法：使用丙酮沉淀時，必須在0～4℃低溫下進(jìn)行，丙酮用量一般10倍于蛋白質(zhì)溶液的體積，蛋白質(zhì)被丙酮沉淀時，應(yīng)立即分離，否則蛋白質(zhì)會變性。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。此外，還可用加重金屬鹽，加某些有機(jī)酸，加熱等方法將樣品中的蛋白質(zhì)變性沉淀。

17.------------------返回試題

[答]（1）除共價鍵外，維持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的主要非共價鍵有：范德華力（范德華相互作用）、疏水作用、鹽鍵、氫鍵。（2）DNA是由4種元件構(gòu)成的大分子，蛋白質(zhì)是由20多種元件構(gòu)成的大分子，顯然，蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)更具復(fù)雜性，DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)有一定的剛性，其空間結(jié)構(gòu)相對簡單，蛋白質(zhì)作為單鏈分子，可以形成各種復(fù)雜的空間結(jié)構(gòu)，由于結(jié)構(gòu)的復(fù)雜性，蛋白質(zhì)的功能廣泛而復(fù)雜，且結(jié)構(gòu)和功能受到復(fù)雜的調(diào)控，DNA的功能則相對簡單。綜合而論，蛋白的研究更具復(fù)雜性和挑戰(zhàn)性。

18.------------------返回試題

[答]（1）能提高蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性。亞基結(jié)合可以減少蛋白質(zhì)的表面積/體積比，使蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性增高。（2）提高遺傳物質(zhì)的經(jīng)濟(jì)性和有效性。編碼一個能裝配成同聚體的單位所需的基因長度比編碼一個與同聚體相同相對分子質(zhì)量的超長肽鏈所需的基因長度要小得多（如煙草花葉病毒的外殼有2130多個亞基）。（3）形成功能部位。不少寡聚蛋白的單體相互聚集可以形成新的功能部位。（4）形成協(xié)同效應(yīng)。寡聚蛋白與配體相互作用時，有可能形成類似血紅蛋白或別構(gòu)酶那樣的協(xié)同效應(yīng)，使其功能更加完善。有些寡聚蛋白的不同亞基可以執(zhí)行不同的功能，如一些酶的亞基可分為催化亞基和調(diào)節(jié)亞基。

19.------------------返回試題

[答]（1）由于2，3-BPG是同脫氧Hb A中心空隙帶正電荷的側(cè)鏈結(jié)合，而脫氧Hb F缺少帶正電荷的側(cè)鏈（ 鏈143位的His殘基），因此2，3-BPG是同脫氧Hb A的結(jié)合比同脫氧Hb F的結(jié)合更緊。（2）2，3-BPG穩(wěn)定血紅蛋白的脫氧形式，降低血紅蛋白的氧飽和度。由于Hb F同 2，3-BPG親和力比Hb A低，HbF受血液中2，3-BPG影響小，因此Hb F在任何氧分壓下對氧的親和力都比Hb A大，（3）親和力的這種差別允許氧從母親血向胎兒有效轉(zhuǎn)移。

20.------------------返回試題

[答] 蛋白質(zhì)變性后，氫鍵等次級鍵被破壞，蛋白質(zhì)分子就從原來有秩序卷曲的緊密結(jié)構(gòu)變?yōu)闊o秩序的松散伸展?fàn)罱Y(jié)構(gòu)。即二、三級以上的高級結(jié)構(gòu)發(fā)發(fā)生改變或破壞，但一級結(jié)構(gòu)沒有破壞。變性后，蛋白質(zhì)的溶解度降低，是由于高級結(jié)構(gòu)受到破壞，使分子表面結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，親水基團(tuán)相對減少，容易引起分子間相互碰撞發(fā)生聚集沉淀，蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能喪失，由于一些化學(xué)鍵的外露，使蛋白質(zhì)的分解更加容易。

21.------------------返回試題

[答]（1）在低pH值時，羧基質(zhì)子化，蛋白質(zhì)分子帶有大量的凈正電荷，分子內(nèi)正電荷相斥使許多蛋白質(zhì)變性，蛋白質(zhì)分子內(nèi)部疏水基團(tuán)因此而向外暴露，使蛋白質(zhì)溶解度降低，因而產(chǎn)生沉淀。（2）加入少量鹽時，對穩(wěn)定帶電基團(tuán)有利，增加了蛋白質(zhì)的溶解度。但是隨著鹽離子濃度的增加，鹽離子奪取了與蛋白質(zhì)結(jié)合的水分子，降低了蛋白質(zhì)的水合程度。使蛋白質(zhì)水化層破壞，從而使蛋白質(zhì)沉淀。（3）在等電點時，蛋白質(zhì)分子之間的靜電斥力最小，所以其溶解度最小。（4）加熱會使蛋白質(zhì)變性，蛋白質(zhì)內(nèi)部的疏水基團(tuán)被暴露，溶解度降低，從而引起蛋白質(zhì)沉淀。（5）非極性溶劑減小了表面極性基團(tuán)的溶劑化作用，使蛋白質(zhì)分子與水之間的氫鍵減少，促使蛋白質(zhì)分子之間形成氫鍵，蛋白質(zhì)的溶解度因此而降低。（6）介電常數(shù)的下降對暴露在溶劑中的非極性基團(tuán)有穩(wěn)定作用，促使蛋白質(zhì)肽鏈的展開而導(dǎo)致變性。

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[答] 凝膠過濾時，凝膠顆粒排阻Mr較大的蛋白質(zhì)，僅允許Mr較小的蛋白質(zhì)進(jìn)入顆粒內(nèi)部，所以Mr較大的蛋白質(zhì)只能在凝膠顆粒之間的空隙中通過，可以用較小體積的洗脫液從層析柱中洗脫出來。而Mr小的蛋白質(zhì)必須用較大體積的洗脫液才能從層析柱中洗脫出來。SDS- PAGE分離蛋白質(zhì)時，所有的蛋白質(zhì)均要從凝膠的網(wǎng)孔中穿過，蛋白質(zhì)的相對分子質(zhì)量越小，受到的阻力也越小，移動速度就越快。

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[答] DEAE-纖維素柱層析的結(jié)果說明，在pH6的條件下，A帶有較多的負(fù)電荷，B次之，C帶負(fù)電荷最少。凝膠過濾法測出A的Mr是C的4倍，B的Mr是C的2倍，但SDS-PAGE只發(fā)現(xiàn)一條帶。由于SDS-PAGE測定的亞基的Mr，凝膠過濾法可以測定寡聚體的Mr，可以推斷C是單體，B是以C為亞基的二聚體，A是以C 為亞基的4聚體，由于C在pH6時帶負(fù)電荷，隨著亞基數(shù)的增加，帶負(fù)電荷的量也會增加，這與DEAE-纖維素層析的結(jié)果也是一致的。

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[答]（1）共性：用量少而催化效率高；僅改變化學(xué)反應(yīng)的速度，不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點，酶本身在化學(xué)反應(yīng)前后也不改變；可降低化學(xué)反應(yīng)的活化能。（2）特性：酶作為生物催化劑的特點是催化效率更高，具有高度的專一性，容易失活，活力受條件的調(diào)節(jié)控制，全酶的活力與輔助因子有關(guān)。

25.------------------返回試題

[答]（1）v-[S]圖是直角雙曲線，可以通過其漸近線求Vmax，v=1/2Vmax時對應(yīng)的[S]為Km；優(yōu)點是比較直觀，缺點是實際上測定時不容易達(dá)到Vmax，所以測不準(zhǔn)。（2）1/v-1/[S]圖是一條直線，它與縱軸的截距為1/Vmax，與橫軸的截距為-1/Km，優(yōu)點是使用方便，Vmax和Km都較容易求，缺點是實驗得到的點一般集中在直線的左端，作圖時測定值稍有偏差，直線斜率就會有較大的偏差，Km就測不準(zhǔn)。（3）v-v/[S]圖也是一條直線，它與縱軸的截距為Vmax，與橫軸的截距為Vmax/Km，斜率為-Km，優(yōu)點是求Km比較方便，缺點是作圖前計算較繁。（4）[S]/v-[S]圖也是一條直線，它與縱軸的截距為Km/Vmax，與橫軸的截距為-Km，優(yōu)缺點與v-v/[S]圖相似。（5）直接線性作圖法是一組交于一點的直線，交點的橫坐標(biāo)為Km，縱坐標(biāo)為Vmax，是求Vmax和Km的最好的一種方法，不需計算，作圖方便，缺點是實驗測定值往往不會全部相交于一點，會給數(shù)據(jù)取舍造成一定的困難。

26.------------------返回試題

[答] 據(jù)v-[S]的米氏曲線，當(dāng)?shù)孜餄舛冗h(yuǎn)遠(yuǎn)低于Km值時，酶不能被底物飽和，從酶的利用角度而言，很不經(jīng)濟(jì)；當(dāng)?shù)孜餄舛冗h(yuǎn)遠(yuǎn)高于Km值時，酶趨于被飽和，隨底物濃度改變，反應(yīng)速度變化不大，不利于反應(yīng)速度的調(diào)節(jié)；當(dāng)?shù)孜餄舛仍贙m值附近時，反應(yīng)速度對底物濃度的變化較為敏感，有利于反應(yīng)速度的調(diào)節(jié)。

27.------------------返回試題

[答] 酶蛋白分子中組氨酸的側(cè)鏈咪唑基pK值為6.0~7.0，在生理條件下，一部分解離，可以作為質(zhì)子供體，一部分不解離，可以作為質(zhì)子受體，既是酸，又是堿，可以作為廣義酸堿共同催化反應(yīng)，因此常參與構(gòu)成酶的活性中心。

28.------------------返回試題

[答] 競爭性抑制是指抑制劑I和底物S對游離酶E的結(jié)合有競爭作用，互相排斥，已結(jié)合底物的ES復(fù)合體，不能再結(jié)合I；同樣已結(jié)合抑制劑的EI復(fù)合體，不能再結(jié)合S。多數(shù)競爭性抑制在化學(xué)結(jié)構(gòu)上與底物S相似，能與底物S競爭與酶分子活性中心的結(jié)合，因此，抑制作用大小取決于抑制劑與底物的濃度比，加大底物濃度，可使抑制作用減弱甚至消除。競爭性抑制作用的雙倒數(shù)曲線與無抑制劑的曲線相交于縱坐標(biāo)I/Vmax處，但橫坐標(biāo)的截距，因競爭性抑制存在而變小，說明該抑制作用，并不影響酶促反應(yīng)的最大速度Vmax，而使Km值變大。非競爭性抑制是指抑制劑I和底物S與酶E的結(jié)合互不影響，抑制劑I可以和酶E結(jié)合生成EI，也可以和ES復(fù)合物結(jié)合生成ESI。底物S和酶E結(jié)合成ES后，仍可與I結(jié)合生成ESI，但一旦形成ESI復(fù)合物，再不能釋放酶E和形成產(chǎn)物P。其特點是：I和S在結(jié)構(gòu)上一般無相似之處，I常與酶分子活性部位以外的化學(xué)基團(tuán)結(jié)合，這種結(jié)合并不影響底物和酶的結(jié)合，增加底物濃度并不能減少I對酶的抑制程度。非競爭性抑制劑的雙倒數(shù)曲線與無抑制劑的曲線相交于橫坐標(biāo)- 1/Km處，但縱坐標(biāo)的截距，因競爭性抑制存在變大，說明該抑制作用，不影響酶促反應(yīng)的Km值，而使Vmax值變小。

29.------------------返回試題

[答] 酶的活性中心往往是若干個在一級結(jié)構(gòu)上相距很遠(yuǎn)，但在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近的氨基酸殘基集中在一起形成具有一定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，該區(qū)域與底物相結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，對于結(jié)合酶來說，輔酶或輔基往往是活性中心的組成成分。酶的活力中心通常包括兩部分：與底物結(jié)合的部位稱為結(jié)合中心，決定酶的專一性；促進(jìn)底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化中心，它決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)以及催化的效率。有些酶的結(jié)合中心與催化中心是同一部分。對ES和EI的X-射線晶體分析、NMR分析、對特定基團(tuán)的化學(xué)修飾、使用特異性的抑制劑和對酶作用的動力學(xué)研究等方法可用于研究酶的活性中心。

30.------------------返回試題

[答] 影響酶催化效率的有關(guān)因素包括：（1）底物和酶的鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng)，鄰近效應(yīng)是指酶與底物結(jié)合形成中間復(fù)合物后，使底物和底物（如雙分子反應(yīng)）之間，酶的催化基團(tuán)與底物之間結(jié)合于同一分子而使有效濃度得以極大的升高，從而使反應(yīng)速率大大增加的一種效應(yīng)；定向效應(yīng)是指反應(yīng)物的反應(yīng)基團(tuán)之間和酶的催化基團(tuán)與底物的反應(yīng)基團(tuán)之間的正確取位產(chǎn)生的效應(yīng)。（2）底物的形變和誘導(dǎo)契合（張力作用），當(dāng)酶遇到其專一性底物時，酶中某些基團(tuán)或離子可以使底物分子內(nèi)敏感鍵中的某些基團(tuán)的電子云密度增高或降低，產(chǎn)生“電子張力”，使敏感鍵的一端更加敏感，底物分子發(fā)生形變，底物比較接近它的過渡態(tài)，降低了反應(yīng)活化能，使反應(yīng)易于發(fā)生。（3）酸堿催化，酸堿催化是通過瞬時的向反應(yīng)物提供質(zhì)子或從反應(yīng)物接受質(zhì)子以穩(wěn)定過渡態(tài)，加速反應(yīng)的一類催化機(jī)制。（4）共價催化，在催化時，親核催化劑或親電子催化劑能分別放出電子或接受電子并作用于底物的缺電子中心或負(fù)電中心，迅速形成不穩(wěn)定的共價中間復(fù)合物，降低反應(yīng)活化能，使反應(yīng)加速。（5）微環(huán)境的作用：酶的活性部位形成的微環(huán)境通常是疏水的，由于介電常數(shù)較低，可以加強(qiáng)有關(guān)基團(tuán)之間的靜電相互作用，加快酶促反映的速度。在同一個酶促反應(yīng)中，通常會有上述的3個左右的因素同時起作用，稱作多元催化。

31.------------------返回試題

[答] 輔酶和輔基的主要作用是在反應(yīng)中傳遞電子、質(zhì)子或一些基團(tuán)，輔酶與酶蛋白結(jié)合較松，可以用透析或超濾方法除去；輔基與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾方法除去，輔酶和輔基的差別僅僅是它們與酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同，無嚴(yán)格的界限。

32.------------------返回試題

[答] 底物濃度、酶含量、溫度、pH、產(chǎn)物等均影響酶的活性，此外稱為激活劑或抑制劑的某些無機(jī)或有機(jī)化學(xué)物質(zhì)也會強(qiáng)烈影響酶的活性。天然酶在其自然環(huán)境中（細(xì)胞或組織中）是受到細(xì)胞調(diào)控的。細(xì)胞對酶的活性的控制主要是通過代謝反饋、可逆的共價修飾、細(xì)胞區(qū)室化（不同的區(qū)室pH、底物濃度等不同，可以避免產(chǎn)物的積累）和酶原激活等控制。制備酶制劑時，要盡量避免高溫、極端pH、抑制劑等的影響，酶制劑應(yīng)盡可能制成固體，并在低溫下保存。無法制成固體的酶，可在液態(tài)低溫保存，但要注意某些液態(tài)酶在冰凍時會失去活性。

33.------------------返回試題

[答] 谷氨酸的?-羧基的pKa值約為4.0，在近中性條件下，該基團(tuán)去質(zhì)子化，在酶促反應(yīng)中起著堿催化劑的作用。賴氨酸的?-氨基的pKa值約為10.0，在近中性條件下，它被質(zhì)子化，在酶促反應(yīng)中起著酸催化劑的作用。

34.------------------返回試題

[答]（1）測定不同底物濃度下的酶促反應(yīng)速度；（2）分別在幾種不同抑制劑濃度存在下測定底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響；（3）在測定相應(yīng)反應(yīng)速度后，以1/v對1/[S]作圖（雙倒數(shù)圖）；（4）從坐標(biāo)圖上量取-1/Km和1/Vmax的距離，即可求出Km和Vmax；（5）比較無抑制劑和有抑制劑存在下的Km和Vmax。在抑制劑存在下，如果Km增大，Vmax不變，表明該抑制劑是競爭性抑制劑；如果Km不變，Vmax降低，表明該抑制劑是非競爭性抑制劑；如果Km和Vmax都降低且Vmax/Km保持不變，表明該抑制劑是反競爭性抑制劑。

35.------------------返回試題

[答]（1）對底物的結(jié)合無顯著影響；（2）對底物的催化活性喪失。

36.------------------返回試題

[答] 首先分析TPCK作為胰凝乳蛋白酶的親和標(biāo)記試劑具有什么特征結(jié)構(gòu)。一般來說，親和標(biāo)記試劑有兩個特點：①親和標(biāo)記試劑與底物非常類似，但缺乏可以被酶作用的位點，因而能選擇性地與酶的活性部位結(jié)合，卻不被酶作用，TPCK的結(jié)構(gòu)中這一部分是其對甲苯磺酰-苯丙氨甲基酮部分；②親和標(biāo)記試劑有活潑的化學(xué)基團(tuán)，可以與靶酶的活性部位中的某個殘基反應(yīng)，形成穩(wěn)定的共價鍵。TPCK的反應(yīng)基團(tuán)是-CH2-Cl。其次分析胰蛋白酶與胰凝乳蛋白酶有什么相似之處。已知胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶均催化肽鍵的裂解反應(yīng)，其結(jié)構(gòu)和作用機(jī)制很相似，它們的活性部位都位于酶分子表面凹陷的口袋中，都有由His、Asp和Ser形成的催化三聯(lián)體，只是專一性明顯不同。胰凝乳蛋白酶的口袋被疏水氨基酸環(huán)繞，大到足以容納一個芳香殘基，因此該酶選擇裂解芳香氨基酸如Phe和Tyr的羧基側(cè)肽鍵。而胰蛋白酶口袋的底部有一個帶負(fù)電荷的Asp189，有利于結(jié)合帶正電荷Arg和Lys殘基。根據(jù)上述分析可知：（1）為胰蛋白酶設(shè)計一個類似TPCK的親和標(biāo)記試劑，可以將TPCK的反應(yīng)基團(tuán)—CH2—Cl和類似肽鍵結(jié)構(gòu)—NH—CH—CO—保留，其余部分更換為帶正電荷的Arg或Lys的R基團(tuán)或其類似物；（2）檢驗該抑制劑的專一性實際上就是分析其與酶的競爭結(jié)合能力，可以設(shè)計動力學(xué)實驗，即分析在沒有抑制劑時和有不同濃度抑制劑存在時反應(yīng)速度隨底物濃度的變化；（3）由于彈性蛋白與上述兩種酶空間結(jié)構(gòu)和催化機(jī)理相似，推測該親和標(biāo)記試劑有可能使彈性蛋白酶失活。

37. ------------------返回試題

[答] 酶的活性部位多數(shù)位于疏水性的裂縫中，化學(xué)基團(tuán)的反應(yīng)活性和化學(xué)反應(yīng)的速率在非極性介質(zhì)和水性介質(zhì)中有明顯差別。當(dāng)?shù)孜锓肿雍兔傅幕钚圆课幌嘟Y(jié)合，就被埋在疏水環(huán)境中，由于介電常數(shù)較低，底物分子與催化基團(tuán)之間的作用力被明顯加強(qiáng)，因此，疏水的微環(huán)境大大有利于酶的催化作用。

38.------------------返回試題

[答] 按照一個基因編碼一個蛋白質(zhì)的理論，同工酶的產(chǎn)生可能是基因分化的產(chǎn)物，而基因的分化又可能是生物進(jìn)化過程中為適應(yīng)愈趨復(fù)雜的代謝而引起的一種分子進(jìn)化。而且，在個體發(fā)育過程中，從早期胚胎到胎兒組織，再從新生兒到成年個體，隨著組織的分化和發(fā)育，各種同工酶也有一個分化或轉(zhuǎn)變的過程。同工酶研究的意義主要有：（1）作為遺傳標(biāo)記，已廣泛被遺傳學(xué)家用于遺傳分析的研究；（2）同工酶是研究基因表達(dá)的良好指標(biāo)；（3）同工酶分析法在農(nóng)業(yè)上已開始用于優(yōu)勢雜交組合的預(yù)測；（4）同工酶分析可用于臨床檢驗；（5）同工酶可以用于代謝調(diào)控的研究；（6）對同工酶的對比研究可以找到一些蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能之間相互關(guān)系的規(guī)律。

39.------------------返回試題

[答]（1）[T]+[C]=1–0.30–0.24=0.46；（2）[T]=0.30，[C]=0.24，[A]+[G]=0.46。

40.------------------返回試題

[答] RNA有五方面的功能:(1)控制蛋白質(zhì)合成；(2)作用于RNA轉(zhuǎn)錄后加工與修飾；(3)參與細(xì)胞功能的調(diào)節(jié)；(4)生物催化與其他細(xì)胞持家功能；(5)遺傳信息的加工和進(jìn)化；關(guān)鍵在于RNA既可以作為信息分子又可以作為功能分子發(fā)揮作用。

41.------------------返回試題

[答] 每個體細(xì)胞的DNA的總長度為：6.4×109×0.34nm = 2.176×109 nm= 2.176m，

人體內(nèi)所有體細(xì)胞的DNA的總長度為：2.176m×1014 = 2.176×1011km

這個長度與太陽-地球之間距離（2.2×109公里）相比為：2.176×1011/2.2×109 = 99倍，每個核苷酸重1×10-18g/1000=10-21g，所以，總DNA 6.4×1023×10-21=6.4×102=640g。

42.------------------返回試題

[答] 嘌呤和嘧啶具有疏水性，在細(xì)胞中的中性pH條件下難溶于水，在兩個堿基上下平行堆積時，堿基之間產(chǎn)生疏水堆積作用。這種堆積作用綜合了范德華力和偶極作旋用，降低了堿基和水的接觸，所以是一種重要的穩(wěn)定DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的力。

43.------------------返回試題

[答]（a）一個互補成對的脫氧核苷酸殘基的平均相對分子質(zhì)量為618，每個核苷酸使雙螺旋上升0.34nm,因此該分子長度為：（3×107/618）×0.34=1.65×104 nm =16.5×10－4cm；(b)該分子可看作長16.5×10－4cm，直徑2 × 10－9cm的圓柱體：3.14×(1× 10－9) 2×16.5×10－4 =5.18×10－20cm3；；(c)48544對核苷酸＝4854圈螺旋。

44.------------------返回試題

[答]（1）用專一性的RNA酶與DNA酶分別對兩者進(jìn)行水解。（2）用堿水解，RNA能夠被水解，而DNA不被水解。（3）進(jìn)行顏色反應(yīng)，二苯胺試劑可以使DNA變成藍(lán)色； 苔黑酚（地衣酚）試劑能使RNA變成綠色。（4）用酸水解后，進(jìn)行單核苷酸的分析（層析法或電泳法），含有U 的是RNA，含有T的是DNA。

45.------------------返回試題

[答] DNA雙鏈轉(zhuǎn)化成單鏈的過程成變性。引起DNA變性的因素很多，如高溫、超聲波、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、有機(jī)溶劑和某些化學(xué)試劑（如尿素，酰胺)等都能引起變性。 DNA變性后的理化性質(zhì)變化主要有：（1）天然DNA分子的雙螺旋結(jié)構(gòu)解鏈變成單鏈的無規(guī)則線團(tuán)，生物學(xué)活性喪失；（2）天然的線型DNA分子直徑與長度之比可達(dá)1：10，其水溶液具有很大的黏度。變性后，發(fā)生了螺旋-線團(tuán)轉(zhuǎn)變，黏度顯著降低；（3）在氯化銫溶液中進(jìn)行密度梯度離心，變性后的DNA浮力密大大增加；（4）沉降系數(shù)S增加；（5）DNA變性后，堿基的有序堆積被破壞，堿基被暴露出來，因此，紫外吸收值明顯增加，產(chǎn)生所謂增色效應(yīng)。（6）DNA分子具旋光性，旋光方向為右旋。由于DNA分子的高度不對稱性，因此旋光性很強(qiáng)，其[ a ]=150。當(dāng)DNA分子變性時，比旋光值就大大下降。